(1) 특징
1) 생 세포에서 만들어진다.
2) 생체촉매제 작용을 한다.
3) 기질특이성이 있다.
4) 단백질이다.
5) 산이나 PH에 의해 영향을 받는다.
(2) 성질
1) 단백질의 모든 특성을 나타낸다.
2) 열, 강산, 강염기, 단백질 변성제에 의해 구조가 변하며, 촉매활성을 잃어버리게 된다.
3) 저분자화합물이나 금속이온과 같은 보조인자를 가진다.
4) 단백질에 보조인자가 결합해 완전한 촉매활성을 나타내는 효소를 완전 효소라 한다.
5) 효소는 기질에 대해 특이적인 선택성을 가진다.
A. 효소의 특이성
a. 작용특이성
- 하나의 효소는 하나의 화학반응에 촉매를 나타내며 부 반응이나 부산물을 만들지 않는다.
b. 기질 특이성
- 효소의 반응부위와 기질은 상보적으로 결합한다.
- 효소단백질의 입체구조와 기질분자의 입체배치에 의해 특이성이 나타난다.
c. 입체특이성
- 효소는 입체 이성질체 기질의 어느 한쪽만의 반응을 촉매 한다.
d. 군 특이성
- 일군의 화합물을 기질로 하는 효소가 가지는 특이성을 말한다.
(3) 효소의 단위
1) 효소의 국제 단위는 (unit)이다.
2) 효소가 최적 온도(30°C)에서 1분당 1mm 의 기질을 생성물로 변환시키는데 필요한 효소의 양을 1 단위(I.U)라 한다.
(4) 효소의 반응 특이성
1) 촉매로서의 작용
A. 효소는 활성화에너지를 낮추어 반응속도를 촉진시키는 역할을 한다.
a. 절대적 특이성
- 유사한 기질 중 한 기질만을 선택적으로 촉매 하는 효소특이성
b. 절대군 특이성
- 일정한 기를 가진 집단의 기질만을 선택적으로 촉매 하는 효소특이성
c. 상대적 특이성
- 어떤 류의 기질과 우선 반응한 후 다른 류의 기질과도 반응을 나타내는 효소특이성
d. 광학적 특이성
- 광학 이성질체 중 특정한 타입에만 반응하는 효소 특이성
(5) 효소 활성에 영향을 미치는 요인
1) 온도
A. 45°c 까지는 온도의 상승에 따라 반응속도가 증가한다.
B. 45°c 이후에는 열변성이 시작된다.
C. 55°c 이상이면 변성을 일으켜서 촉매를 잃게 된다.
D. 효소 최대 반응속도 온도는 35°c 에서 45°c 이다.(최적 온도)
2) PH
A. 최적 PH에서 반응 최대 속도가 나타난다. (적절한 이온화 상태로 인해 기질친화성 증가)
B. 양극단의 PH에서는 효소의 촉매부위가 파괴된다.
3) 기질농도의 영향
A. 기질 농도가 낮은 초기 반응속도는 기질 농도에 비례하여 반응속도가 증가한다.
B. 일정한 기질농도가 지나면 반응속도 증가가 점차 감소한다.
C. 어느 수준의 기질량 이상에서는 더 이상 반응속도의 증가는 보이지 않는다.
(6) 효소 반응식
1) km (michaelis 상수 ) : 효소-기질 복합체가 해리하는 정도를 나타내는 상수
2) 효소에 대한 기질의 상대적인 친화도를 나타내는 값을 의미한다.
3) km 이 낮을 때 : 효소와 기질 친화도가 높은 것을 의미한다.
(7) 단순효소촉매의 반응속도론
1) E +S --K1--a ES -K2---a E + P aK-1--- a- K-2: (p의 양이 거의 없으므로 무시)
2) 정상 상태에서는 ES 생성 속도와 ES분해속도가 같다.
3) (효소 반응속도: 기질소모속도, 생성물 생성속도) V=K2[ES]
4) Vm= 최대 반응속도, 효소량에 의해 변화하나 기질과는 무관하다. V0=초기속도
5) Km=k-1 + k2/k1 = Vm의 1/2 (michaelis menten 상수, 효소와 기질 친화도( 값이 적을수록 친화도가 높다.)
6) [ES]=[E0][S]/[S] + Km
7) [ES]=[E0] 일 때 최대 속도가 얻어진다.
8) V0= K2 [ES]
9) Vmax= k2 [E0]
10) V0= K2 [E0][S]/[S] + Km ------------briggs- haldane식 V0= Vmax[s]/[s] + Km--------------michaelis-menten식
11) 1/v= 1/Vm + km/Vm(1/[s])---------Lineweaver-Burk plotting(Vm 정확하나, km은 부정확하다.)
12) V= Vm - km(V/[S]) --------------Eadie-Hopstee plotting( 낮은 값의[s]에 대해 작은 오차 값을 나타낸다.)
(8) Km
1) [s]가 아주 클 때는 의미가 없다.
2) 속도 재한 단계를 예측하는데 사용할 수 있다.
A. Km 값에 변화를 주는 요인들
a. Ph
b. 온도
c. 이온의 세기
(9) 효소활성의 저해
1) 비가역적 저해
A. 저해재가 효소의 활성부위 근처의 아미노산 잔기에 비가역적으로 공유결합 한다.
B. 효소와 기질의 결합이 생성되지 못하게 한다.
2) 가역적 저해
A. 효소의 결합부위에 저해제가 가역적으로 결합한다.
B. 효소의 작용을 억제한다.
3) 경쟁적 저해
A. 기질과 저해제의 화학구조가 유사한 경우를 말한다.
B. 그럼으로 효소 활성부위에 기질과 저해제가 경쟁적으로 결합하게 되는 것이다.
4) 비경쟁적 저해
A. 저해제가 효소와 기질의 결합부위가 아닌 다른 부위에 결합한다.
B. 그런 후 다시 기질과 결합하기도 한다.
C. 이러한 복합체들에 저해제가 결합해 반응을 저해하게 되는 것이다.
5) 무경쟁적 저해
A. 저해제가 효소-기질복합체와만 결합한다.
B. 촉매반응을 저해 시키는 것이다.
(10) 효소에 의한 대사조절
1) repressor 유전자 발현에 의한 효소 발현량 조절
A. 효소 합성 조절유전자에서 발현된다.
B. 합성된 repressor가 효소 합성유전자의 operator에 결합하여 전사를 방해한다.
C. 그로 인해 효소 합성이 억제 되어진다.
D. 그 반대로 대사를 촉진 할 경우에는 그 대사 중간 체가 inducer로서 repressor와 결합해서 repressor의 불활성으로 더 이상 억제가 일어나지 않게 된다.
2) allosteric 효소로 인한 효소 활성 조절
A. 효소의 기질결합부위와는 입체적으로 다른 부위에 ligand(저분자화합물) 등이 결합한다.
B. 효소의 입체배위를 변화시켜 활성이 억제 되는 것이다.
3) 가역적 공유결합에 의한 효소활성의 변화
A. 효소 단백질의 아미노산 잔기를 특이적으로 수식하는 효소에 의한다.
B. 효소가 가역적으로 수식된다.
C. 활성의 변화가 일어나게 되는 것이다.
(11) 명명 법
1) 말단에 - ase 를 붙여 명명한다. (효소 반응형식, 효소 반응 시 사용되는 기질의 종류에 따라)
2) pepsin, trypsin, papain : 관용 명으로 존재하는 효소들이다.
3) 화학반응에서의 역할에 따라 이름을 붙인다.
A. Transferase (전이 효소)
B. Hydrolase (가수분해효소)
C. Lyase (기질 분해효소)
D. Isomerase (이성질체 효소)
E. Ligase (결합효소)
F. Oxidoreductase (산화 환원효소)
1) 생 세포에서 만들어진다.
2) 생체촉매제 작용을 한다.
3) 기질특이성이 있다.
4) 단백질이다.
5) 산이나 PH에 의해 영향을 받는다.
(2) 성질
1) 단백질의 모든 특성을 나타낸다.
2) 열, 강산, 강염기, 단백질 변성제에 의해 구조가 변하며, 촉매활성을 잃어버리게 된다.
3) 저분자화합물이나 금속이온과 같은 보조인자를 가진다.
4) 단백질에 보조인자가 결합해 완전한 촉매활성을 나타내는 효소를 완전 효소라 한다.
5) 효소는 기질에 대해 특이적인 선택성을 가진다.
A. 효소의 특이성
a. 작용특이성
- 하나의 효소는 하나의 화학반응에 촉매를 나타내며 부 반응이나 부산물을 만들지 않는다.
b. 기질 특이성
- 효소의 반응부위와 기질은 상보적으로 결합한다.
- 효소단백질의 입체구조와 기질분자의 입체배치에 의해 특이성이 나타난다.
c. 입체특이성
- 효소는 입체 이성질체 기질의 어느 한쪽만의 반응을 촉매 한다.
d. 군 특이성
- 일군의 화합물을 기질로 하는 효소가 가지는 특이성을 말한다.
(3) 효소의 단위
1) 효소의 국제 단위는 (unit)이다.
2) 효소가 최적 온도(30°C)에서 1분당 1mm 의 기질을 생성물로 변환시키는데 필요한 효소의 양을 1 단위(I.U)라 한다.
(4) 효소의 반응 특이성
1) 촉매로서의 작용
A. 효소는 활성화에너지를 낮추어 반응속도를 촉진시키는 역할을 한다.
a. 절대적 특이성
- 유사한 기질 중 한 기질만을 선택적으로 촉매 하는 효소특이성
b. 절대군 특이성
- 일정한 기를 가진 집단의 기질만을 선택적으로 촉매 하는 효소특이성
c. 상대적 특이성
- 어떤 류의 기질과 우선 반응한 후 다른 류의 기질과도 반응을 나타내는 효소특이성
d. 광학적 특이성
- 광학 이성질체 중 특정한 타입에만 반응하는 효소 특이성
(5) 효소 활성에 영향을 미치는 요인
1) 온도
A. 45°c 까지는 온도의 상승에 따라 반응속도가 증가한다.
B. 45°c 이후에는 열변성이 시작된다.
C. 55°c 이상이면 변성을 일으켜서 촉매를 잃게 된다.
D. 효소 최대 반응속도 온도는 35°c 에서 45°c 이다.(최적 온도)
2) PH
A. 최적 PH에서 반응 최대 속도가 나타난다. (적절한 이온화 상태로 인해 기질친화성 증가)
B. 양극단의 PH에서는 효소의 촉매부위가 파괴된다.
3) 기질농도의 영향
A. 기질 농도가 낮은 초기 반응속도는 기질 농도에 비례하여 반응속도가 증가한다.
B. 일정한 기질농도가 지나면 반응속도 증가가 점차 감소한다.
C. 어느 수준의 기질량 이상에서는 더 이상 반응속도의 증가는 보이지 않는다.
(6) 효소 반응식
1) km (michaelis 상수 ) : 효소-기질 복합체가 해리하는 정도를 나타내는 상수
2) 효소에 대한 기질의 상대적인 친화도를 나타내는 값을 의미한다.
3) km 이 낮을 때 : 효소와 기질 친화도가 높은 것을 의미한다.
(7) 단순효소촉매의 반응속도론
1) E +S --K1--a ES -K2---a E + P aK-1--- a- K-2: (p의 양이 거의 없으므로 무시)
2) 정상 상태에서는 ES 생성 속도와 ES분해속도가 같다.
3) (효소 반응속도: 기질소모속도, 생성물 생성속도) V=K2[ES]
4) Vm= 최대 반응속도, 효소량에 의해 변화하나 기질과는 무관하다. V0=초기속도
5) Km=k-1 + k2/k1 = Vm의 1/2 (michaelis menten 상수, 효소와 기질 친화도( 값이 적을수록 친화도가 높다.)
6) [ES]=[E0][S]/[S] + Km
7) [ES]=[E0] 일 때 최대 속도가 얻어진다.
8) V0= K2 [ES]
9) Vmax= k2 [E0]
10) V0= K2 [E0][S]/[S] + Km ------------briggs- haldane식 V0= Vmax[s]/[s] + Km--------------michaelis-menten식
11) 1/v= 1/Vm + km/Vm(1/[s])---------Lineweaver-Burk plotting(Vm 정확하나, km은 부정확하다.)
12) V= Vm - km(V/[S]) --------------Eadie-Hopstee plotting( 낮은 값의[s]에 대해 작은 오차 값을 나타낸다.)
(8) Km
1) [s]가 아주 클 때는 의미가 없다.
2) 속도 재한 단계를 예측하는데 사용할 수 있다.
A. Km 값에 변화를 주는 요인들
a. Ph
b. 온도
c. 이온의 세기
(9) 효소활성의 저해
1) 비가역적 저해
A. 저해재가 효소의 활성부위 근처의 아미노산 잔기에 비가역적으로 공유결합 한다.
B. 효소와 기질의 결합이 생성되지 못하게 한다.
2) 가역적 저해
A. 효소의 결합부위에 저해제가 가역적으로 결합한다.
B. 효소의 작용을 억제한다.
3) 경쟁적 저해
A. 기질과 저해제의 화학구조가 유사한 경우를 말한다.
B. 그럼으로 효소 활성부위에 기질과 저해제가 경쟁적으로 결합하게 되는 것이다.
4) 비경쟁적 저해
A. 저해제가 효소와 기질의 결합부위가 아닌 다른 부위에 결합한다.
B. 그런 후 다시 기질과 결합하기도 한다.
C. 이러한 복합체들에 저해제가 결합해 반응을 저해하게 되는 것이다.
5) 무경쟁적 저해
A. 저해제가 효소-기질복합체와만 결합한다.
B. 촉매반응을 저해 시키는 것이다.
(10) 효소에 의한 대사조절
1) repressor 유전자 발현에 의한 효소 발현량 조절
A. 효소 합성 조절유전자에서 발현된다.
B. 합성된 repressor가 효소 합성유전자의 operator에 결합하여 전사를 방해한다.
C. 그로 인해 효소 합성이 억제 되어진다.
D. 그 반대로 대사를 촉진 할 경우에는 그 대사 중간 체가 inducer로서 repressor와 결합해서 repressor의 불활성으로 더 이상 억제가 일어나지 않게 된다.
2) allosteric 효소로 인한 효소 활성 조절
A. 효소의 기질결합부위와는 입체적으로 다른 부위에 ligand(저분자화합물) 등이 결합한다.
B. 효소의 입체배위를 변화시켜 활성이 억제 되는 것이다.
3) 가역적 공유결합에 의한 효소활성의 변화
A. 효소 단백질의 아미노산 잔기를 특이적으로 수식하는 효소에 의한다.
B. 효소가 가역적으로 수식된다.
C. 활성의 변화가 일어나게 되는 것이다.
(11) 명명 법
1) 말단에 - ase 를 붙여 명명한다. (효소 반응형식, 효소 반응 시 사용되는 기질의 종류에 따라)
2) pepsin, trypsin, papain : 관용 명으로 존재하는 효소들이다.
3) 화학반응에서의 역할에 따라 이름을 붙인다.
A. Transferase (전이 효소)
B. Hydrolase (가수분해효소)
C. Lyase (기질 분해효소)
D. Isomerase (이성질체 효소)
E. Ligase (결합효소)
F. Oxidoreductase (산화 환원효소)
다음검색