단백질 변성
정의: 동식물 조직속에 존재하는 자연 단백질에 있어서는 그 구성 아미노산들이 제1차 결합인 펩타이드 결합 이외에도 단백질 분자내에 존재하는 수많은 유리 아미노기 또는 카르복실기들에 의해서 분자간의 이온결합, 수소결합 또는 -S-S-결합등의 제2차 결합에 의해서 그 고유의 형태가 유지되고 있다.
그러나 이상의 제1차 결합은 가열을 비롯한 물리적인 작용 또는 산, 알카리와 같은 화학적인 작용 등에 의해서 영향을 받아 그 고유의 구조가 변형되는 경우가 많다. 이와 같이 자연 단백질의 구조적 변형⋅응고⋅침전 등이 일어나는 동시에 생물학적 특성과 작용이 상실되는 현상을 단백질의 변성이라고 한다.
따라서, 단백질의 변성이 일어난 단백질에서는 점도의 증가, 용해도의 변화, 응고, 침전, 소화율⋅영양가 감소 등의 현상이 보통 수반된다.
단백질의 변성요인
1) 물리적 요인
가열, 동결, 자외선이나 마이크로파의 조사, 고압(1000기압 이상)⋅교반 등의 외부로 부터의 강한 기계적인 힘에 의해서 변성이 일어난다.
- 가열에 의한 변성
식품단백질의 변성 중 가장 보편적인 것이다. 가열시 연해지면서 수분을 방출한다. 이것은 조직의 파괴와 함께 단백질이 변성되기 때문이다. 가용성 단백질을 가열하면 불횽성이 되어 응고하는데 육류, 난류, 어패류에 많다. 반대로 불용성 단백질이 열변성에 의해 가용성이 되는 수가 있다. 즉 육류를 장시간 가열하면 결체조직중의 collagen이 변성되어 가용성인 gelatin이 되어 용출된다.
열변성에 영향을 주는 인자는 온도, 수분, 전해질, pH 가 있다.
수분은 열변성에서 필수적인 인자로서 단백질이 가열되면 이 수분의 분자운동이 왕성하게 일어나 단백질 peptide 사이의 수소결합을 쉽게 파괴시킬 수 있다
전해질은 염화물, 황산염, 인산염, 젖산염 등의 전해질 첨가시 변성속도가 높고, 이온의 전하가 큰 전해질 일수록 단백질의 변성에 큰 영향을 끼친다.
pH는 수소이온농가 대상단백질의 등전점에 가까울수록 변성이 잘되어 응고된다.
- 동결에 의한 변성
분산매인 물이 동결함으로써 단백질 입자가 서로 접근하여 결합하게 된다.
액체의 빙결시 잔존하는 용액중의 염류나 산의 농도가 높아짐으로 단백질분자는 염석 salting out 효과 때문에 침전한다. 이 현상은 동결시 최대 빙결정생성대인 -1∼-5℃ 사이에 가장 심하다. 동결식품을 해동하면 peptide는 결합이 절단되어 다시 배열하나 물과의 친화성을 잃은 단백질은 물에 분산되기 어려워 식품의 보수성은 저하되고 수분은 Drip이 되어 유출된다. 일반적으로 해동은 10℃ 전후의 온도에서 서서히 해동하는 것이 좋다.
- 건조에 의한 변성
육섬유를 구성하는 polypeptide 사슬 사이의 수분은 건조가 진행됨에 따라 제거되고 인접한 peptide 사슬이 서로 접근하여 그 사이에 결합을 이루어 견고한 구조로 된다.
2) 화학적 요인
산, 알카리, 염류, 중금속염, 유기용매, 계면활성제 등
- 산에 의한 변성
요구르트는 젖속의 casein 이 젖산발효로 생긴 산에 의한 변성이며, 치즈 제조시 casein은 등전점인 pH 4.6정도의 산성에서 응고 후 발효된다.
- 염류에 의한 변서
콩의 globulin과 glycine이 Ca2+, Mg2+에 의해 응고되고, 납이나 수은과 같은 중금속이온들은 자연 단백질의 수소결합이나 -SH 그룹에 작용하여 변성과 응고를 일으킨다.
- 계면활성제
단백질 내부의 수소결합에 작용하여 변성을 일으킨다.
- 유기용매
단백질 분자 내의 수소결합에 작용하여 변성을 일으킨다.
3) 미생물학적 요인
이것은 미생물이 생산하는 protease나 산성 발효대사물에 의한 것이다.
치즈제조시 우유의 casein이 rennin 효소가 작용하면 para casein 으로 되며, 이것이 Ca2+과 결합하면 응고된다.
요구르트 제조시 유산균이 생산하는 유산에 의해 우유 단백질이 응고되는 것이 대표적이다.