최근에는 부동 단백질을 이용한 실용적인 기술들이 다양하게 개발되고 있습니다.
예를 들어 혈액의 혈소판을 보존할 때, 지금까지는 실온에서 5일 정도 보관할 수 있었는데 부동 단백질을 이용하면 21일까지 보관할 수 있다고 합니다. 또 부동 단백질이 얼음 결정과 상호 작용을 하는 메커니즘은 조개 껍데기나 뼈, 치아, 신장 결석 등의 형성 과정을 밝혀 내는 데 크게 이바지할 것으로 보입니다.
그리고 피가 얼어도 죽지 않는 물고기가 있습니다. 그 물고기는 붕어입니다. 붕어는 얼어도 안 죽습니다.
하지만 피가 얼어도 죽지 않는 물고기와 피가 얼면 죽는 물고기와 무슨 차이가 있는지는 모르겠습니다.
붕어는 얼었던 몸이 녹으면 다시 움직입니다.
북극이나 남극에 사는 물고기들은 밖으로 나오면 부동 단백질로 인해서 더 쉽게 빨리 어는 것입니다.
쉽게 말해서
1. 남극의 깊은 바다에 사는 물고기는 부동 단백질로 인해 얼지 않습니다.
2. 부동 단백질은 물고기에만 있지 않고 식물에도 존재합니다.
아미노산의 역할은 각각 특성이 다른 작용기로 인해서 결정됩니다.
아미노기와 카복시기를 모두 포함하고 있어, 아미노산은 중성에서 쯔비터 이온으로 존재하며,
공명 안정화를 취한다.
여기서 "R"은 나머지라는 뜻의 "Residue" 혹은 "Remainder"의 머릿글자로 곁사슬(side chain)을 나타내고, 곁사슬에 따라 무슨 아미노산인지가 결정된다. 아미노산은 곁사슬의 성질에 따라 산성, 염기성, 친수성(극성), 소수성(비극성)의 네 가지 종류로 구분된다.
곁사슬 수소원자뿐인 글리신(glycine)을 제외하고, 다른 아미노산은 모두 두가지 광학 활성을 가져, D형과 L형으로 구분된다. 단백질(protein)을 구성하는 아미노산의 거의 대부분은 L-아미노산 형태로 존재한다. 청자고둥(cone snail)같은 일부 특이한 바다생물에서 D-아미노산이 발견되기도 했다. 단백질은 아미노산의 축합중합을 통해 만들어진다.
세상에 생물종들은 다 다르고, 이들 생물들이 각각 생산해내는 단백질의 종류도 엄청나고, 같은 단백질이라도 아미노산의 조성과 역할이 각각 다 다르기 때문이 이것들에 정해진 역할을 적용한다는 건 불가능한 일입니다.
뭐, 좋습니다. 그래도 기본적으로 알고 있어야 하는 아미노산들의 특징들은 있겠죠. 한 글자 약어로 쓰겠습니다. Lys=K, Methionine=M, 이런 식이죠. 한 글자에 숙달되면 여러모로 편합니다. 외우기도 좋구요.
1. H, R, K는 Positive Charged basic입니다.(=polar)
- 얘네들은 성질이 basic한 애들이고, (+) charge를 띄기 때문에 아미노산 내에서 종종 전자 받개로 쓰입니다. 따라서 전자 밀도가 높은 그룹을 안정화 시키는 데도 쓰이고, 뭐 역할이 상당히 많지만, 분자생물학에서는 특히 히스톤 단백질 내에서 DNA 분자 내에서 (-) charge를 띠는 인산기를 받아서 DNA를 안정화하는 역할을 하곤 합니다.
2. D, E는 Negative charged acidic입니다.(=polar)
- 얘네들은 카르복시기를 가지는 애들이죠. 위에서 (-) charge를 가진 애들이 전자 받개였으니까, 반대로 얘네들은 proton 받개로 쓰이는 거죠. 그런 역할이라면 proton 뿐만 아니라 potassium 같은 금속 이온도 마찬가지일꺼구요. 여기서 알 수 있는 건, 아마도 metallo-enzyme들 중 상당수와 연관이 있을 꺼란 얘깁니다. 분자생물학에서 나오는 metallo-enzyme 중에 가장 유명한 게 있죠? DNA polymerase입니다. 그 중심에 아연 이온이나 망간 이온과 결합하는 녀석이 바로 아스파르트산(=D)입니다.(배우신 걸 떠올려보시면, 두 개의 금속 이온이 있어서―하나는 들어오는 dNTP를 안정화시키고, 하나는 기존 primer 가닥 말단의 3'-OH의 친핵성을 증가시킴으로써 DNA를 중합하죠.)
cf. 그렇다고 metallo enzyme에 얘들만 관여하느냐? 그렇게까진 아닙니다. 아까 (+) charged group이라고 했던 히스티딘(H)의 imidazole group도 전자 밀도가 높아서 chelate로 작용합니다. 실제 생체 내에서는 chelate제로서의 히스티딘의 역할이 비중도 큽니다.
3. S, T, Y, N, Q는 Uncharged Polar입니다. 'stink(냄새나다)'와 발음이 비슷하죠.(간혹 C가 들어가기도 하지만, 약한 polar라서 nonpolar로 분류되기도 합니다. 결정적으로, SH group 내에 친수성이 낮기 때문이죠.) 얘들은 polar하긴 하지만 charge를 띌 정도로 전자가 치우쳐있진 않습니다.
- 아시다시피 얘네들은 OH group으로 이루어져 있습니다. 어느 정도의 친핵성도 기본적으로 갖추고 있어서 반응에 광범위하게 쓰이고, 일단은 친수성이기 때문에 생체효소 내에서 주로 바깥쪽에 분포돼있는 녀석들입니다. 분자생물학적 기능을 "굳이" 찾자면, 다른 아미노산 잔기들과 상호작용하여 친핵성이 높아지기도 합니다. 그러면 친핵성 공격을 하겠죠. 이런 작용은 주로 분해효소들에 다양하게 쓰입니다. 따라서 nuclease에서도 쓰이고, restriction enzyme에서도 쓰이겠죠.
세린(=S)의 경우는 히스톤의 N-tail에서 phosphorylation 됩니다. 그 양상에 따라서 염색질의 기능이 바뀌기도 합니다. 진핵세포의 경우에, DNA를 갖고 전사든 뭐든 하려면 일단 히스톤을 풀어야 하는데, 이 때 변형된 N-tail에 따라서 유전자를 발현할 것인지 억제할 것인지, 혹은 전사할 것인지 응축할 것인지가 결정됩니다.(앞서 말씀드린 라이신(=K)의 경우에도 N-tail에서 methylation되거나 acetylation되어 이런 기능에 참여하는데, 라이신의 경우는 이러한 변형이 bromodomain이나 chromodomain을 가지는 다른 여러 단백질을 유도하는 기능을 추가적으로 하기도 합니다.)
C의 경우는 methyl SH group입니다. 아시는 것처럼 disulfide bond를 이루는 녀석들이고, 따라서 이들 역시 효소의 구조 결정에 많은 영향을 끼칩니다. 그리고 그렇게 -methyl-sulfa-sulfa-methyl-로 결합되면, 말씀드렸다시피 hydrophilicity 따위의 개념은 사라지므로, 이 바로 다음에 말씀드릴 non-polar class에 포함되는 녀석이기도 하죠.(SH group 자체의 hydrophilicity도 작으니까요.)
4. NonPolar의 경우는 나머지 것들입니다. A, V, F, C, P, M, L, I, G, W죠.
(많죠? P프리M미엄 LIG리그 W위너 A애스턴 V빌라 F풋볼C클럽로 외우기도 합니다 저는 -_-;)
- 분자생물학적 역할을 찾으라면 .. 워낙에 반응성도 없는 녀석들이라 좀 어렵네요. 아시는 것처럼 메티오닌(=M)은 생체에서 개시코돈에 의해 지정되는 아미노산이구요, 따라서 갓 합성된 대부분의 단백질에 포함됩니다.(하지만 단백질도 중간에 modification을 거치기도 하기 때문에 메티오닌을 포함한 앞부분은 잘리기도 합니다.) 시스테인(=C)은 아까도 말씀드렸구요. 굳이 찾으라면 '반응성 없는 것'이 역할일 수도 있겠네요. 만약 반응성이 존재하는 아미노산 잔기에서 mutation이 일어나서 반응성 없는 걸로 대체된다면 효소는 활성을 잃게 되겠죠
Structure and function of antifreeze proteins. Energy-optimized structure of antifreeze protein and its binding mechanism. J Mol Biol. 1992 Jan 20; 223 (2):509?517. DeVries AL. Antifreeze peptides and glycopeptides in cold ... http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1692999/
에서 더 보세요
