모유의 핵심 단백질 : 알파락트 알부민
바이러스 퇴치액 : 라이소자임(Lysozyme)
α-Lactalbumin is a protein that regulates the production of lactose in the milk of almost all mammalian species. In primates, alpha-lactalbumin expression is upregulated in response to the hormone prolactin and increases the production of lactose.
유청 단백질의 주요 성분인 알파-락트알부민과 베타락토글로블린의 아미노산 서열, 결합상태, 소수성 등의 측성들은 활발한 연구에 힘입어 비교적 잘 규명되어져 있다. 이 단백질들의 생리학적 및 기능적 역할은 부분적으로 밝혀졌으나 더 많이 연구되어야 할 것이다. 특히 알파-락트알부민 및 그 분해물인 펩타이드류의 항균, 항질병, 항암 효과들에 관련된 연구들과 이용 가능성이 기대된다. 특정한 화학적 조건에서 단백질들이 열처리될 때 이들의 거동에 관한 이해는 구조와 기능의 상호 관계를 조절하는데 이용될 수 있다. 이 유청 단백질들의 열처리시 반응하는 기작들도 보다 세계적으로 연구 응용될 수 있도록 해야 할 것이다. 알파-락트알부민과 베타-락토글로블린을 75℃ 이상에서 가열할 경우 생성되는 복합체 또는 응집물의 형태적 특성에 관한 규명이 수행되어야 할 것으로 사료된다. 이 유청 단백질들의 반응성은 화학 구조, 열처리 온도 및 시간, pH, 첨가물 등에 의해 다양하므로 식품에 적용할 경우 가능성들이 합리적으로 조절되도록 해야 한다.
영문 초록
This review covers selected physicochemical and functional properties of α-lactalbumin and β-lactoglobulin. An understanding of chemical structure, heat stability, conformational changes of the two major whey proteins is important to utilize for better dairy products and food ingredients. β-Lactoglobulin is more reactive and sensitive during heat treatment than α-lactalbumin due to a free sulfhydryl residue, which catalyzes formation of intermolecular disulfide bonds. The molecular mechanism of thermal interaction of individual and mixed proteins during processing, cooking and storage should be more systematically elucidated. Interactions between α-lactalbumin and β-lactoglobulin upon heating milk affect the extent of α-lactalbumin denaturation and aggregation. The functional properties of the two proteins are strongly influenced hy pH, ionic composition, chemical structure, surface hydrophobicity and amino acid residue.
리소자임, 라이소자임, 뮤라미데이스(영어: Lysozyme 또는 muramidase), N-acetylmuramide glycanhydrolase는 선천 면역의 일부를 형성하는, 동물에 의해 생성되는 항균성 효소이다.
리소자임은 그람 양성균 세포벽의 주성분인 펩티도글리칸의 N-아세틸무람산(N-acetylmuramic acid)과 N-아세틸-D-글루코사민(N-acetyl-D-glucosamine) 잔여물 사이의 1,4-베타 결합을 가수분해를 촉진시키는 글리코사이드 하이드로레이즈이다.
즉, 이러한 가수분해는 세균의 용해를 일으켜서 세균세포벽의 온전성을 위태롭게 만든다.
리소자임은 눈물, 침, 모유, 점액을 포함한 분비물에 풍부하다. 또, 대식세포와 호중성 과립구(PMN)의 세포질 과립부에도 존재한다. 상당한 양의 리소자임은 달걀의 흰자에서 볼 수 있다. C형 리소자임은 서열과 구조 면에서 알파락토알부민과 밀접한 관계가 있으므로 동일한 계열에 속한다고 볼 수 있다.
인간의 경우 리소자임 효소는 LYZ 유전자에 의해 암호화(encode)된다.
리소자임은 열로부터 안정적인데, 녹는점은 pH 5.0에서 최대 72 ℃까지 도달한다.
그러나 모유의 경우 해당 온도에서 매우 빠르게 활동성을 잃는다.[6] 등전점은 11.35이다. 넓은 범위의 pH(6-9) 리소자임은 생존이 가능하다.